Перспективы использования сиалированных иммуноглобулинов в терапии различных заболеваний
https://doi.org/10.23946/2500-0764-2020-5-2-112-118
Аннотация
Ключевую роль в борьбе с различными патогенами, направленную на выживание клеток и организма в целом играют иммуноглобулины. Данные о центральной роли гликозилирования были подтверждены в ходе многочисленных исследований течения множества заболеваний человека. В частности, изменение профиля гликозилирования антител наблюдается при воспалительных заболеваниях (аутоиммунитет, злокачественные новообразования), а также инфекционных и онкологических заболеваниях. Можно смело утверждать, что анализ гликозилирования антител может стать многообещающим дополнением для совершенствования существующих стратегий диагностики различных заболеваний. В дополнение к этому, специфические изменения молекул гликанов иммуноглобулинов можно использовать в терапии заболеваний различного рода моноклональными антителами, что подчеркивает важную роль гликанов в формировании эффекторной функции антител. Всё это будет способствовать очередному прорыву в области разработки терапевтических препаратов и вакцин следующего поколения.
Об авторах
Ю. В. Маркина
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт морфологии человека»
Россия
Россия
Маркина Юлия Владимировна - кандидат медицинских наук, научный сотрудник лаборатории инфекционной патологии и молекулярной микроэкологии.
117418, Россия, Москва, ул. Цюрупы, д. 3
А. М. Маркин
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт морфологии человека»
Россия
Россия
Маркин Александр Михайлович - кандидат медицинских наук, научный сотрудник лаборатории инфекционной патологии и молекулярной микроэкологии.
117418, Россия, Москва, ул. Цюрупы, д. 3
И. А. Собенин
ФГБНУ «Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Собенин Игорь Александрович - доктор медицинских наук, руководитель лаборатории медицинской генетики.
121552, Россия, г. Москва, ул. 3-я Черепковская 15а
А. H. Орехов
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт морфологии человека»; ФГБНУ «Научно-исследовательский институт общей патологии и патофизиологии»
Россия
Россия
Орехов Александр Николаевич - доктор биологических наук, профессор, заведующий лабораторией ангиопатологии; ведущий научный сотрудник лаборатории инфекционной патологии и молекулярной микроэкологии.
125315, Россия, ул. Балтийская, 8
117418, Россия, Москва, ул. Цюрупы, д. 3
Список литературы
1. Cooper MD, Alder MN. The evolution of adaptive immune systems. Cell. 2006;124(4):815-822. https://doi.org/10.1016/j.cell.2006.02.001
2. Schroeder HW Jr, Cavacini L. Structure and function of immunoglobulins. J Allergy Clin Immunol. 2010;125(2):41-52. https://doi.org/10.1016/j.jaci.2009.09.046
3. Vidarsson G, Dekkers G, Rispens T. IgG subclasses and allotypes: from structure to effector functions. Front Immunol. 2014;5:520. https://doi.org/ 10.3389/fimmu.2014.00520
4. Market E, Papavasiliou FN. V(D)J recombination and the evolution of the adaptive immune system. PLoS Biol. 2003;1(1):E16. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.0000016
5. Bournazos S, Ravetch JV. Fcgamma receptor function and the design of vaccination strategies. Immunity. 2017;47(2):224-233. https://doi.org/10.1016/j.immuni.2017.07.009
6. Rajewsky K, Forster I, Cumano A. Evolutionary and somatic selection of the antibody repertoire in the mouse. Science. 1987;238(4830):1088-1094. https://doi.org/10.1126/science.3317826
7. Nimmerjahn F, Ravetch JV. Divergent immunoglobulin g subclass activity through selective Fc receptor binding. Science. 2005;310(5753):1510-1512. https://doi.org/10.1126/science.1118948
8. Dwek RA. Biological importance of glycosylation. Dev Biol Stand. 1998;96:43-47.
9. Arnold JN, Wormald MR, Sim RB, Rudd PM, Dwek RA. The impact of glycosylation on the biological function and structure of human immunoglobulins. Annu Rev Immunol. 2007;25:21-50. https://doi.org/10.1146/annurev.immunol.25.022106.141702
10. Jennewein MF, Alter G. The immunoregulatory roles of antibody glycosylation. Trends Immunol. 2017;38(5):358-372. https://doi.org/10.1016/j.it.2017.02.004
11. Goulabchand R, Vincent T, Batteux F, Eliaou JF, Guilpain P. Impact of autoantibody glycosylation in autoimmune diseases. Autoimmun. 2014;13(7):742-750. https://doi.org/10.1016/j.autrev.2014.02.005
12. Schwab I, Nimmerjahn F. Intravenous immunoglobulin therapy: how does IgG modulate the immune system? Nat Rev Immunol. 2013;13(3):176-189. https://doi.org/10.1038/nri3401
13. Seeling M, Bruckner C, Nimmerjahn F. Differential antibody glycosylation in autoimmunity: sweet biomarker or modulator of disease activity? Nat Rev Rheumatol. 2017;13(3):621-630. https://doi.org/10.1038/nrrheum.2017.146
14. Parekh RB, Dwek RA, Sutton BJ, Fernandes D., Leung A, Stanworth D, Rademacher TW, Mizuochi T, Taniguchi T, Matsuta K. Association of rheumatoid arthritis and primary osteoarthritis with changes in the glycosylation pattern of total serum IgG. Nature. 1985;316(6027):452-457. https://doi.org/10.1038/316452a0
15. Gudelj I, Salo PP, Trbojevic-Akmacic I, Albers M, Primorac D, Perola M, Lauc G. Low galactosylation of IgG associates with higher risk for future diagnosis of rheumatoid arthritis during 10years of follow-up. Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis. 2018;1864(6 PtA):2034-2039. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2018.03.018
16. Rombouts Y, Ewing E, van de Stadt LA, Selman MH, Trouw LA, Deelder A, Huizinga TW, Wuhrer M, van Schaardenburg D, Toes RE, Scherer HU. Anti-citrullinated protein antibodies acquire a pro-inflammatory Fc glycosylation phenotype prior to the onset of rheumatoid arthritis. Ann Rheumatic Dis. 2015;74(1):234-241. https://doi.org/10.1136/annrheumdis-2013-203565
17. Fokkink WJ, Selman MH, Dortland JR, Durmus B, Kuitwaard K, Huizinga R, van Rijs W, Tio-Gillen AP, van Doorn PA, Deelder AM, Wuhrer M, Jacobs BC. IgG Fc N-glycosylation in Guillain- Barre syndrome treated with immunoglobulins. J Proteome Res. 2014;13(3):1722-1730. https://doi.org/10.1021/pr401213z
18. Trbojevic Akmacic I, Ventham NT, Theodoratou E, Vuckovic F, Kennedy N., Kristic J, Nimmo ER, Kalla R, Drummond H, Stambuk J, Dunlop MG, Novokmet M, Aulchenko Y, Gornik O, Campbell H, Pucic Bakovic M, Satsangi J, Lauc G; IBDBIOM Consortium. Inflammatory bowel disease associates with proinflammatory potential of the immunoglobulin G glycome. Inflammatory Bowel Dis. 2015;21(6):1237-1247. https://doi.org/10.1097/MIB.0000000000000372
19. Strassheim D, Karoor V, Stenmark K, Verin A, Gerasimovskaya E. A current view of G protein-coupled receptor-mediated signaling in pulmonary hypertension: finding opportunities for therapeutic intervention. Vessel Plus. 2018;2. pii: 29. https://doi.org/10.20517/2574-1209.2018.44
20. Troelsen LN, Jacobsen S, Abrahams JL, Royle L, Rudd PM, Narvestad E, Heegaard NH, Garred P. IgG glycosylation changes and MBL2 polymorphisms: associations with markers of systemic inflammation and joint destruction in rheumatoid arthritis. J Rheumatol. 2012;39:463-469. https://doi.org/10.3899/jrheum.110584
21. Mihai S, Nimmerjahn F. The role of Fc receptors and complement in autoimmunity. Autoimmun Rev. 2013;12(6):657-60. https://doi.org/10.1016/j.autrev.2012.10.008
22. Engdahl C, Bondt A, Harre U, Raufer J, Pfeifle R, Camponeschi A, Wuhrer M, Seeling M, Martensson IL, Nimmerjahn F, Kronke G, Scherer HU, Forsblad-d'Elia H, Schett G. Estrogen induces St6gal1 expression and increases IgG sialylation in mice and patients with rheumatoid arthritis: a potential explanation for the increased risk of rheumatoid arthritis in postmenopausal women. Arthritis Res Ther. 2018;20(1):84. https://doi.org/10.1186/s13075-018-1586-z
23. Matsumoto A, Shikata K, Takeuchi F, Kojima N, Mizuochi T. Autoantibody activity of IgG rheumatoid factor increases with decreasing levels of galactosylation and sialylation. J Biochem. 2000;128(4):621-628. https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022794
24. Fokkink WJ, Selman MH, Dortland JR, Durmus B, Kuitwaard K, Huizinga R, van Rijs W, Tio-Gillen AP, van Doorn PA, Deelder AM, Wuhrer M, Jacobs BC. IgG Fc N-glycosylation in Guillain- Barre syndrome treated with immunoglobulins. J Proteome Res. 2014;13(3):1722-1730. https://doi.org/10.1021/pr401213z
25. Kemna MJ, Plomp R, van Paassen P, Koeleman CAM, Jansen BC, Damoiseaux J, Cohen Tervaert JW, Wuhrer M. Galactosylation and sialylation levels of IgG predict relapse in patients with PR3-ANCA associated vasculitis. EBioMedicine. 2017;17:108-118. https://doi.org/10.1016/j.ebiom.2017.01.033
26. Ogata S, Shimizu C, Franco A, Touma R, Kanegaye JT, Choudhury BP, Naidu NN, Kanda Y, Hoang LT, Hibberd ML, Tremoulet AH, Varki A, Burns JC. Treatment response in kawasaki disease is associated with sialylation levels of endogenous but not therapeutic intravenous immunoglobulin g. PLoS One. 2013;8(12):e81448. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0081448
27. Anthony RM, Nimmerjahn F, Ashline DJ, Reinhold VN, Paulson JC, Ravetch JV. Recapitulation of IVIG anti-inflammatory activity with a recombinant IgG Fc. Science. 2008;320(5874):373-376. https://doi.org/10.1126/science.1154315
28. Mehta AS, Long RE, Comunale MA, Wang M, Rodemich L, Krakover J, Philip R, Marrero JA, Dwek RA, Block TM. Increased levels of galactose-deficient anti-Gal immunoglobulin G in the sera of hepatitis C virus-infected individuals with fibrosis and cirrhosis. J Virol. 2008;82(3):1259-1270. https://doi.org/10.1128/JVI.01600-07
29. Ackerman ME, Crispin M, Yu X, Baruah K, Boesch AW, Harvey DJ, Dugast AS, Heizen EL, Ercan A, Choi I, Streeck H, Nigrovic PA, Bailey-Kellogg C, Scanlan C, Alter G. Natural variation in Fc glycosylation of HIV-specific antibodies impacts antiviral activity. J Clin Invest. 2013;123(5):2183-2192. https://doi.org/10.1172/JCI65708
30. Aurer I, Lauc G, Dumic J, Rendic D, Matisic D, Milos M, Heffer- Lauc M, Flogel M, Labar B. Aberrant glycosylation of Igg heavy chain in multiple myeloma. Collegium Antropologicum. 2007;31(1):247-251.
31. Fleming SC, Smith S, Knowles D, Skillen A, Self CH. Increased sialylation of oligosaccharides on IgG paraproteins - a potential new tumour marker in multiple myeloma. J Clin Pathol. 1998;51(11):825-830. https://doi.org/10.1136/jcp.51.11.825
32. Mimura Y, Ashton PR, Takahashi N, Harvey DJ, Jefferis R. Contrasting glycosylation profiles between Fab and Fc of a human IgG protein studied by electrospray ionization mass spectrometry. J Immunol Methods. 2007;326(1-2):116-126. https://doi.org/10.1016/j.jim.2007.07.014
33. Mittermayr S, Le GN, Clarke C, Millan Martin S, Larkin AM, O'Gorman P, Bones J. Polyclonal Immunoglobulin G N-Glycosylation in the pathogenesis of plasma cell disorders. J Proteome Res. 2017;16(2):748-762. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.6b00768
34. Arnold JN, Saldova R, Galligan MC, Murphy TB, Mimura-Kimura Y, Telford JE, Godwin AK, Rudd PM. Novel glycan biomarkers for the detection of lung cancer. J Proteome Res. 2011;10(4):1755-1764. https://doi.org/10.1021/pr101034t
35. Alley WR Jr, Vasseur JA, Goetz JA, Svoboda M, Mann BF, Matei DE, Menning N, Hussein A, Mechref Y, Novotny MV. N-linked glycan structures and their expressions change in the blood sera of ovarian cancer patients. J Proteome Res. 2012;11:2282-2300. https://doi.org/10.1021/pr201070k
36. van de Bovenkamp FS, Hafkenscheid L, Rispens T, Rombouts Y. The emerging importance of IgG fab glycosylation in immunity. J Immunol. 2016;196(4):1435-1441. https://doi.org/10.4049/jimmunol.1502136
37. Hashimoto R, Toda T, Tsutsumi H, Ohta M, Mori M. Abnormal N-glycosylation of the immunoglobulin G kappa chain in a multiple myeloma patient with crystalglobulinemia: case report. Int J Hematol. 2007;85(3):203-206. https://doi.org/10.1532/IJH97.06074
38. Käsermann F, Boerema DJ, Rüegsegger M, Hofmann A, Wymann S, Zuercher AW, Miescher S. Analysis and functional consequences of increased Fab-sialylation of intravenous immunoglobulin (IVIG) after lectin fractionation. PLoS One. 2012;7(6):e37243. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0037243
39. Wiedeman AE, Santer DM, Yan W, Miescher S, Käsermann F, Elkon KB. Contrasting mechanisms of interferon-alpha inhibi-tion by intravenous immunoglobulin after induction by immune complexes versus Toll-like receptor agonists. Arthritis Rheum. 2013;65(10):2713-2723. https://doi.org/10.1002/art.38082
40. Takai T. Roles of Fc receptors in autoimmunity. Nat Rev Immunol. 2002;2(8):580-592. https://doi.org/10.1038/nri856
41. Pincetic A, Bournazos S, DiLillo D. Maamary J, Wang TT, Dahan R, Fiebiger BM, Ravetch JV. Type I and type II Fc receptors regulate innate and adaptive immunity. Nat Immunol. 2014;15(8):707-716. https://doi.org/10.1038/ni.2939
42. Debre M, Bonnet MC, Fridman WH, Carosella E, Philippe N, Reinert P, Vilmer E, Kaplan C, Teillaud JL, Griscelli C. Infusion of Fc gamma fragments for treatment of children with acute immune thrombocytopenic purpura. Lancet. 1993;342(8877):945-949. https://doi.org/10.1016/0140-6736(93)92000-j
43. Kaneko Y, Nimmerjahn F, Ravetch JV. Anti-inflammatory activity of immunoglobulin G resulting from Fc sialylation. Science. 2006;313(5787):670-673. https://doi.org/10.1126/science.1129594
44. Washburn N, Schwab I, Ortiz D, Bhatnagar N, Lansing JC, Medeiros A, Tyler S, Mekala D, Cochran E, Sarvaiya H, Garofalo K, Meccariello R, Meador JW, Rutitzky L, Schultes BC, Ling L, Avery W, Nimmerjahn F, Manning AM, Kaundinya GV, Bosques CJ. Controlled tetra-Fc sialylation of IVIg results in a drug candidate with consistent enhanced anti-inflammatory activity. Proc Natl Acad Sci U S A. 2015;112(11):E1297-306. https://doi.org/10.1073/pnas.1422481112
45. Anthony RM, Kobayashi T, Wermeling F, Ravetch JV. Intravenous gammaglobulin suppresses inflammation through a novel T(H)2 pathway. Nature. 2011;475(7354):110-113. https://doi.org/10.1038/nature10134
46. Ahmed AA, Giddens J, Pincetic A, Lomino JV, Ravetch JV, Wang LX, Bjorkman PJ. Structural characterization of anti-inflammatory immunoglobulin G Fc proteins. J Mol Biol. 2014;426(18):3166-3179. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.07.006
47. Yu X, Vasiljevic S, Mitchell DA, Crispin M, Scanlan CN. Dissecting the molecular mechanism of IVIg therapy: the interaction between serum IgG and DC-SIGN is independent of antibody glycoform or Fc domain. J Mol Biol. 2013;425(8):1253-1258. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2013.02.006
48. Seite JF, Cornec D, Renaudineau Y, Youinou P, Mageed RA, Hillion S. IVIg modulates BCR signaling through CD22 and promotes apoptosis in mature human B lymphocytes. Blood. 2010;116(10):1698-1704. https://doi.org/10.1182/blood-2009-12-261461
49. Massoud AH, Yona M, Xue D, Chouiali F, Alturaihi H, Ablona A, Mourad W, Piccirillo CA, Mazer BD. Dendritic cell immunoreceptor: a novel receptor for intravenous immunoglobulin mediates induction of regulatory T cells. J Allergy Clin Immunol. 2014;133(3):853-863.e5. https://doi.org/10.1016/j.jaci.2013.09.029
50. Haga CL, Ehrhardt GR, Boohaker RJ, Davis RS, Cooper MD. Fc receptor-like 5 inhibits B cell activation via SHP-1 tyrosine phosphatase recruitment. Proc Natl Acad Sci U S A. 2007;104(23):9770-9775. https://doi.org/10.1073/pnas.0703354104
Рецензия
Для цитирования:
Маркина Ю.В., Маркин А.М., Собенин И.А., Орехов А.H. Перспективы использования сиалированных иммуноглобулинов в терапии различных заболеваний. Фундаментальная и клиническая медицина. 2020;5(2):112-118. https://doi.org/10.23946/2500-0764-2020-5-2-112-118
For citation:
Markina Yu.V., Markin A.M., Sobenin I.A., Orekhov A.N. Prospects for the use of sialylated immunoglobulins in the treatment of different diseases. Fundamental and Clinical Medicine. 2020;5(2):112-118. (In Russ.) https://doi.org/10.23946/2500-0764-2020-5-2-112-118
Просмотров: 550
Послать статью по эл. почте 